Белки реферат

Белки – наиболее сложные из азотсодержащих соединений.Они являются важнейшими частями животных и растительных клеток. С белками связаны процессы обмена в организмах, способность к росту и размножению, раздражимость, защитная функция против микроорганизмов, создание опорных тканей – соединительных, хрящевых и костных, образование гормонов, антител, ферментов, участие в формировании клеточного субстрата. Клетка любого растительного и животного  организма содержит смесь белков в виде важнейшей части протоплазмы и клеточного ядра. Белки входят в состав межклеточных веществ и всех жидкостей организма.

Растения способны синтезировать белки из углеводов и неорганических азотистых веществ, а организмы животных и человека для образования белков используют белки растений и животных.

От углеводов и жиров белки отличаются тем, что в их молекуле, кроме углерода, водорода и кислорода, всегда содержится азот, часто сера, реже фосфор, железо, медь, йод, марганец, кальции и другие элементы. Состав каждой клетки и каждого биологического вида организмов отличаются большим разнообразием и в то же время строгим постоянством.

Белки, несмотря на их огромное разнообразие по основным элементам, входящим в молекулу, мало различаются между собой. В молекуле белка углерод занимает 50,6-54,5%, кислород – 21,5-23,5%, азот – 15,0-17,6%, водород – 6,5-7,3%, сера – 0,5-2,5 %.  Содержание азота в белке является наиболее характерным и в большинстве составляет в среднем 16%, поэтому по содержанию белкового азота в пищевых продуктах часто вычисляют процентное  содержание белка.

Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000000 и выше. Так, молекулярный вес белка альбумина молока равен 17400, глобулина молока – 35000, яичного альбумина – 45000, эдестина – 310000.

В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко и кровь), сиропообразном (яичный белок), твердом (волосы, кожа, шерсть). Обычно белки представляют собой аморфные вещества, но некоторые из них могут быть выделены в кристаллическом виде, например яичный и молочный альбумины, эдестин – белок конопляного семени, казеиногена молока, гемоглобин крови. Кристаллы белков не растворяются в воде, а только набухают.

Благодаря большому молекулярному весу белки находятся в коллоидном состоянии и диспергированы (распределены, рассеяны) в растворителе. Поэтому коллоидные растворы белков состоят из двух несмешивающихся фаз, одна из которых является растворителем (дисперсионная фаза), а другая – диспергированным белком (дисперсионная фаза).

Большинство белков относятся к гидрофильным соединениям, способным вступать во взаимодействие с водой, которая при этом связывается белками. Такое взаимодействие называют гидратацией. При гидратации вокруг каждой молекулы белка образуются водные оболочки, состоящие из молекул воды, ориентированных в пространстве определенным образом. При добавлении веществ, разрушающих водные оболочки, белки выпадают в осадок. К таким веществам относятся спирт, ацетон, нейтральные соли щелочных металлов, растворы серно-кислого аммония и многие другие.

Гидратация обеспечивается электролитическими силами, обусловленными полярными свойствами воды. При гидратации объем молекулы белка увеличивается, но он всегда будет меньше суммы первоначального объема белка и воды, участвующих в их взаимодействии.

Гидрофильные белки при определенных условиях, задерживая большое количество воды, набухают и образуют коллоидные системы – гели.  В гелях растворитель и белок образуют одну внешне гомогенную систему, подобную студню. В геле вода окружает частицы коллоидов и находится в капиллярных пространствах между ними, будучи прочно связанной.

Высушенный гель, помещенный в воду, хорошо ее впитывает и набухает. Набухание геля зависит от концентрации водородных ионов и присутствия в растворе солей. Наименьшее набухание наблюдается при изоэлектрической точке данного белка. Явление, обратное набуханию, – отделение воды от геля – называется синерезисом. Примером синерезиса может служить расслаивание простокваши.

С явлением набухания белков часто встречаются при производстве многих продуктов. Так, приготовление теста в хлебопечении и макаронном производстве связано с набуханием белков. При изготовлении солода зерно набухает и прорастает. При длительном хранении продуктов способность к набуханию у белков снижается вследствие их старения. Примером этого могут служить крупа из бобовых или их семена, набухаемость которых после длительного хранения ухудшается.

Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов (температуры, органических растворителей, кислот, солей) свертываются и выпадают в осадок. Этот процесс носит название денатурации. Денатурированные белки теряют способность к растворению в воде, растворах солей или спирта. Сущность процесса денатурации белков сводится к потере ими гидрофильных и приобретению гидрофобных свойств.

Все пищевые продукты, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большей части белков денатурация наступает при температуре нагревания выше 50 – 600С. В натуральном состоянии белок поступает в пищу со свежими продуктами – молоком, овощами, фруктами и др. Чем выше температура и продолжительность нагревания белков, тем сильнее уменьшается их набухаемость и водопоглотительная способность. Примером тепловой денатурации белков может служить свертывание белка при варке яиц. Некоторые белки способны денатурировать при охлаждении до -100С и ниже. Денатурация и снижение гидрофильности белков происходит медленно также при старении организма. Так, при длительном хранении семян растений теряется способность белков к набуханию, а в дальнейшем и к прорастанию.

Различают обратимую и необратимую денатурацию белков. При осаждении белков с помощью растворов нейтральных солей NaCl, MgSO4, (NH4)2SO4 белки не меняют свои свойства и при удалении солей вновь могут перейти в растворимое состояние. Методом высаливания можно разделить белки на фракции, при этом следует учитывать, что разные белки осаждаются при различных концентрациях растворов солей. Так , добавление к раствору белка раствора серно-кислого аммония крепостью менее 65 % приводит к осаждению белка глобулина, а белок альбумина при этом остается в растворе и только после добавления 65 %-ного раствора серно-кислого аммония осаждается в альбумин.

Соли тяжелых металлов (свинца, меди, серебра, ртути и др) осаждают белки необратимо. На этом свойстве основано удаление белков из растворов при определении сахаров, витамина С и некоторых других соединений.

Свойство белков денатурироваться имеет важное значение в ряде пищевых производств – при выпечке хлеба и кондитерских изделий, при сушке макарон, овощей, плодов, молока, рыбы, грибов и др.

Для обнаружения белков в растворах существуют различные приемы. Нагреванием растворов белков вызывают их денатурацию, добавлением солей тяжелых металлов в растворы получают осадки белков. Пользуются также цветными реакциями на белки: прибором Милона на тирозин, ксантопротеиновой реакцией на циклические аминокислоты, пробой Адамкевича на триптофан, нингидриновой реакцией на содержание очень малых количеств белка и др.

Свойства белков

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью.

Такая связь образуется после выделения молекулы воды за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты. Продукт соединения аминокислот называют пептидом. В зависимости от количества остатков аминокислот, образующих пептиды, различают дипептиды, трипептиды и т.д. продукты соединения многих аминокислот называют полипептидами. Белок можно рассматривать как высокомолекулярный полипептид.

многие полипептиды встречаются в свободном виде в тканях животных и растений. Так, простой полипептид глютатион является сильным восстановителем и легко подвергается окислению. Глютатион оказывает также большое влияние на активность многих ферментов, особенно тех, действие которых связано с превращением белков. Некоторые антибиотики, образующиеся микроорганизмами, например, грамицидин, являются полипептидами. Они применяются в медицине для борьбы с патогенными микроорганизмами.

Отдельные белки различаются по аминокислотному составу, т.е. по количеству образующихся из них при гидролизе аминокислот. Аминокислотная последовательность является специфической для определенного белка. В настоящее время известен аминокислотный состав многих белков, однако последовательность расположения аминокислот установлена только для небольшого количества белков.

Все белки по форме молекул делят на две основные группы: фибриллярные и глобулярные.

Молекулы фибриллярных белков представляют собой нитевидно вытянутые полипептидные цепи; эти белки принимают участие в построении опорных тканей, особенно важно их участие в построении мышечной ткани.

Молекулы глобулярных белков могут  иметь форму от шаровидной до веретенообразно вытянутой и даже палочковидной. К глобулярным принадлежит преобладающее количество белков животных, растений и микроорганизмов. При нагревании белковых растворов или под  действием спирта, кислот, щелочей и некоторых других реагентов глобулярных белки могут превращаться в фибриллярные, теряя при этом свои нативные свойства.

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Составом и последовательностью аминокислот в молекуле обусловлена первичная структура белка. Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали, называемой α-спиралью. Зная первичную структуру белка, можно написать полную его формулу. Длинные цепи белков изогнуты в виде спирали или образуют складки. Чаще всего распространена    α-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичную структуру.

Третичная структура характеризует пространственное расположение полипептидной цепочки. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной, у глобулярных белков третичная структура характеризуется упаковкой полипептидной цепи в виде клубка, приближающегося по форме к шару.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, функционирующих как единое целое. Такие комплексы называют четвертичной структурой белка (миоглобин).

Белки многих пищевых продуктов (мяса, молока, плодов, овощей, зерна, яиц и др) чрезвычайно сложны по строению, и воздействию на эти продукты высокой температуры, спирта, некоторых солей может приводить к нарушению конфигурации белков, а, следовательно, к изменению их структуры и свойств.

Белки, состоящие из остатков α-аминокислот, содержат определеннее количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам также являются амфотерными электролитами. Они могут диссоциировать и как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой как щелочь, поэтому в щелочном растворе молекулы белка будут заряжены отрицательно, в кислом – положительно. Если через щелочной раствор белка пропускать электрический ток, то молекулы белка будут двигаться к аноду, а в кислом растворе – к катоду. В изоэлектрической точке, т.е. в той среде, в которой будет равенство положительных и отрицательных зарядов и когда электрический заряд равен нулю, белковые молекулы остаются неподвижными и не передвигаются ни к аноду, ни к катоду. Изоэлектрическая точка разная для различных белков. Так, изоэлектрическая точка белка пшеничного зерна глиадина равна рН – 7,1, белка кукурузного зерна зеина            –   рН 6,2, белка семян конопли эдестина – рН 5,5, яичного альбумина – рН 4,8. В изоэлектрической точке растворы белка наименее устойчивы и легко осаждаются.

Очень важным свойством белков является их растворимость. Многие белки растворяются в воде, другие  – только в солевых растворах или в спирте определенной  концентрации, а некоторые не растворяются вовсе. С растворимостью белков в известной степени связана их усвояемость организмом человека. Легче всего усваиваются растворимые белки и почти не усваиваются нерастворимые.

Белки оптически деятельны, так как они состоят из молекул аминокислот, которые являются оптически активными. Белки в растворах вращают плоскость поляризации влево, и только белок гемоглобина вращает плоскость поляризации вправо.

Классификация белков

В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). К простым относят белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты, к сложным – белки, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы, называемой простетической.

Простые белки. К ним относят альбумины, глобулины, проламины, глютелины, протамины, гистоны, протеиноиды.

Альбумины растворимы в воде. При кипячении свертываются, а при действии на их водные растворы серно-кислого аммония высаливаются. Содержат много серы – до 2,25 %. Важнейшими представителями этих белков являются альбумин яичного белка (овальбумин), лактоальбумин (белок молока), сывороточный альбумин крови, лейкозин пшеницы, легумелин гороха. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов.

Глобулины нерастворимые в чистой воде, но в 5 -15 %-ных растворах нейтральных солей растворяются, при нагревании свертываются. Растительные глобулины труднее высаливаются и свертываются, чем животные. Глобулины широко распространены в пищевых продуктах. В горохе содержится белок легумин, в сое – глиципин, в семенах фасоли – фазеолин, в картофеле – туберин, в крови – фибриноген, в молоке – лактоглобулин, в яйцах – яичный глобулин. Важнейший белок мышц – миозиноген.

Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60-80 %-ном этиловом спирте, тогда как другие белки в спиртовых растворах указанной концентрации денатурируют и выпадают в осадок. Проламины встречаются только в семенах растений. К ним относятся глиадин семян пшеницы и ржи, гордеин семян ячменя, зеин семян кукурузы, авенин семян овса и др.

Глютелины встречаются исключительно в семенах злаковых и зеленых частях растений. Эти белки нерастворимы в воде, нейтральных солях и спирте, но растворимы в слабых растворах щелочей. Типичными представителями таких белков являются глютелин пшеницы и ржи, оризенин, глютелин кукурузы.

Проламины и глютелины при замешивании муки с водой образуют клейковину теста, благодаря которой оно приобретает пластичность.

Протамины отличаются небольшим молекулярным весом, не превышающим 10000. В водных растворах они обладают щелочным характером, так как в молекуле этих белков содержится до 80% остатков диаминомонокарбоновых кислот. Протамины находятся преимущественно в икре и молоках некоторых рыб.

Гистоны по свойствам близки к протаминам, растворимы в воде, а их растворы обладают щелочной реакцией. Встречаются они в животных продуктах, некоторые из гистонов входят в состав гемоглобина крови.

Протеиноиды нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах. Встречаются они только в тканях животных. К протеиноидам относятся: коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт и рогов. Все протеиноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами. Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-1000С, переходит в растворимый клей или глютин (желатин). Полагают, что образование глютина является результатом распада сложных мицелл коллагена на более простые.

Сложные белки. К ним относят фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды и нуклеопротеиды.

Фосфопротеиды содержат остаток фосфорной кислоты. Фосфопротеидами являются казеиноген молока, вителлин яиц, ихтулин икры рыб. С биологической точки зрения фосфопротеиды являются важным питательным веществом для растущих организмов. Казеиноген в воде почти нерастворим; в молоке он находится в виде кальциевой соли, которая под действием кислоты расщепляется, образуя гель свободного казеиногена, в результате чего происходит свертывание молока.

Гликопротеиды – сложные белки, простетическими группами которых являются углеводы. При гидролизе гликопротеидов, кроме аминокислот и углеводов, нередко выделяются серная и уксусная кислоты. Основными представителями гликопротеидов являются муцины и мукоиды, которые входят в состав хрящей, костной ткани, роговицы глаз, а также встречаются в пищеварительных соках. Муцины обусловливают высокую вязкость слюны и тем самым способствуют легкому прохождению пищи через пищевод в желудок. Муцины обволакивают слизистую оболочку желудка и кишечника и предохраняют ее от воздействия протеолитических ферментов, находящихся в желудочном и кишечном соках.

Липопротеиды в качестве простетической группы содержат жиры и различные липоиды – фосфоглицериды, холестерин и др. В отличие от липидов липопротеиды растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях – эфире, бензоле, хлороформе и др. Липопротеиды широко распространены в природе, входят в состав пластид растительной клетки, плазмы крови и протоплазмы клеток, играют большую роль в образовании мембран растений и животных, регулирующих проникновение веществ из клетки и в клетку.

Прочность связи белков с жирами и липоидами у различных липопротеидов неодинакова. Иногда эта связь бывает настолько прочной, что ее можно разрушить только при длительном гидролизе, но бывает и настолько слабой, что напоминает адсорбционную связь.

Хромопротеиды состоят из простого белка и небелкового окрашенного соединения. Они весьма распространены в животных и растительных организмах. Примерами хромопротеидов могут служить соединения хлорофилла с белком, играющие важную роль в усвоении углекислоты воздуха растениями, гемоглобин крови, состоящий из белка и гема, с помощью которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью, а также гемоглобин – дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных. В состав гемма входит атом двухвалентного железа, а в молекуле гемоглобина содержатся четыре атома железа. Из этого следует, что в молекулу гемоглобина входят четыре гема. Осень близким к гему является зеленый пигмент хлорофилл, содержащийся в хлоропластах растений и придающим им зеленый цвет. Но в молекуле гема содержится железо, а в молекуле хлорофилла магний.

Нуклеопротеиды представляют собой белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Эти белки входят в состав любой клетки, являются компонентами ядра клетки и цитоплазмы, играют большую биологическую роль не только потому, что участвуют в образовании структурных элементов клеток, но и потому, что выполняют такие важные функции в организме, как передача наследственных свойств.

К группе нуклеопротеидов относятся и белки вирусов. Много нуклеопротеидов находится в зародыше семян злаковых растений – пшеницы, ржи и др.

Главным компонентом этих белков являются нуклеиновые кислоты. Они представляют собой полимеры, состоящие из мононуклеотидов. В состав мононуклеотидов входят пуриновые и пиримидиновые основания, пентоза и остаток фосфорной кислоты: основание – сахар – фосфорная кислота.

В некоторых нуклеиновых кислотах в небольших количествах вместо пентозы находится глюкоза.

Состав нуклеотидов и последовательность их расположения характеризуют особенности отдельных нуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты обладают огромным молекулярным весом, превышающим иногда 10.000.000. Длина нуклеотидных цепочек в отдельных случаях достигает 0,5см. Нуклеиновые кислоты находятся в клетках живых организмов вместе с белками, соединяются с ними, образуя нуклеопротеиды.

По структуре и функциям различают два типа нуклеиновых кислот – РНК (рибонуклеиновые) и ДНК (дезоксирибонуклеиновые). В молекуле РНК находится рибоза, в молекуле ДНК – дезоксирибоза. Кроме того, РНК и ДКН различаются составом азотистых оснований, входящих в их молекулы. ДНК сосредоточена главным образом в ядрах клеток, а РНК только в протоплазме.

Нуклеиновым кислотам принадлежит важнейшая роль в биосинтезе макромолекул, в том числе белковых. Генетическую информацию переносит только ДНК.

Различное сочетание в цепочке нуклеиновых кислот отдельных компонентов обусловливает огромное разнообразие нуклеиновых кислот и выполняемых ими функций в живом организме.

Различают три типа РНК – информационную (и-РНК), транспортную(т-РНК) и рибосомальную (р-РНК). Информационная РНК снимает с ДНК ядра информацию и переносит ее к месту синтеза белка; является связующим звеном между ДНК и другими клеточными элементами, и в первую очередь белками. Транспортная РНК выполняет функцию переносчика активированных аминокислот к месту синтеза белка; так как аминокислот в белках не менее 20, то должно быть не менее 20 разновидностей т-РНК; молекулярный вес т-РНК составляет 25000-35000. Рибосомальная РНК находится в рибосомах клетки, в которых происходит синтез белка; р-РНК обладает большим молекулярным весом (от 1.500.000 до 2.000.000), в состав ее молекул входят до 4000-6000 нуклеотидов.

«Baribar.kz-тің» Telegram-каналына жазыламыз!